在太赫兹介电响应中首次观察到200 K蛋白质动力学跃迁。在0.2 - 2.0 THz和80-294 K范围内确定复介电常数$ε$ = $ε$“+ i $ε$“。$ε$“在200 K以下具有线性温度依赖性，然后急剧增加。$ε$“中的低温线性相关性表明温度为80 K < T < 180 K时存在非谐性，这对低于200 K的假设谐性提出了挑战。温度依赖性与β弛豫响应是一致的，并表明参与动力学转变的蛋白质运动扩展到亚皮秒时间尺度。
英文摘要：
The 200 K protein dynamical transition is observed for the first time in the teraherz dielectric response. The complex dielectric permittivity $ε$ = $ε$' + i$ε$" is determined in the 0.2 - 2.0 THz and 80-294 K ranges. $ε$" has a linear temperature dependence up to 200 K then sharply increases. The low temperature linear dependence in $ε$" indicates anharmonicity for temperatures 80 K < T < 180 K, challenging the assumed harmonicity below 200K. The temperature dependence is consistent with beta relaxation response and shows the protein motions involved in the dynamical transition extend to subpicosecond time scales.
Effect of Dielectric Properties of Ceramic-Solvent Interface on the Binding of Protein to Oxide Ceramics: a Non Local Electrostatic Approach
静电相互作用的贡献模型蛋白质和陶瓷植入物表面之间的结合在水性溶剂中的自由能，考虑在非本地静电模型的框架，计算作为植入物的低频介电常数的函数。我们表明，在蛋白质-溶剂和陶瓷-溶剂界面处的动态有序（低介电）界面溶剂层的存在显著增加了蛋白质和陶瓷植入物的充电能量，从而使蛋白质-陶瓷结合能的静电贡献更有利（有吸引力）。我们的分析表明，蛋白质和氧化物陶瓷之间的相应的静电能依赖于非单调的陶瓷的介电常数。所获得的结果表明，如果陶瓷材料具有低于或约为35的中等介电常数（特别是ZrO 2或Ta 2 O 5），则蛋白质可以静电吸引到表面。这与溶剂的经典（局部）考虑相反，其表明蛋白质与典型金属氧化物陶瓷材料（介电常数>10）的不利静电相互作用。因此，通过组合具有降低的介电常数的氧化物陶瓷涂覆的固体植入物可有益于增强蛋白质-植入物复合物的静电结合。
Hamiltonian model for energy condensation in classical systems: Relevance to proteins
Forschungszentrum Jülich（于利希研究中心）；Aix-Marseille University, Université de Toulon, CNRS, Centre de Physique Théorique UMR 7332（艾克斯-马赛大学，土伦大学，法国国家科学研究中心，理论物理中心）；University of Gothenburg（哥德堡大学）；Howard University（霍华德大学）
